단백질이나 아미노산
- 아미노산과 펩티드(1)아미노산 Amino acid1)정의:단백질 분자의 가장 기본적인 조성 물질 2)구조:탄소 원자 하나에 아미노기(amino group-NH2), 카르복 실기(carboxyl group,-COOH), 수소, R기(R group)결합 3)아미노산의 분류 필수 아미노산 Essential amino acid, EAA비 필수 아미노산 Non-Essential amino acid, NEAA조건부 필수 아미노산 Conditionally Essential aminoacid, CEAA9종 5종 6종의 체내에서 만들어지지 않거나 만들어도 그 양이 이적 오쵸은상죠크잉 성장과 건강 유지 때문에 외부에서 공급을 받아야 하는 아미의 산 채 안에서 합성 가능한 아미노산 합성 가능한 아미노산이지만, 어떤 조건では 合成 が 制限 される アミノ 酸 Histidine * IsoleucineLeucineLysineMethioninePhenylalnineThreonineTryptophanValineAlanineAspartic acidAsparagineGlutamic acidSerine
ArginineCysteineGlycineProlineTyrosineGlutamine
- Histidine : 주로 소아와 유아를 세어 필수아미노산
- (2) 펩타이드1) 펩타이드의 정의 : 아미노산의 중합체ㅣ 보통 소수의 아미노산이 연결된 형태를 펩타이드라고 부르며 많은 아미노산이 연결되면 단백질이라 부른다.2)펩타이드 결합 Peptide bond ①단백질을 구성하는 모든 아미노산의 연결방식 ②하아미노산의 카르복실 기와 다른 아미노산의 아미노기가 물 1분자를 출시하고 결합 ③연결된 아미노산의 수에 따라 deptide (2개) tripepetide (3개) tripepetide (3개) oligopepetide (3개) petide) plade plus tide (3개)tide위장관 펩티드와 기능 PeptideSecretion sitesMain target siteFuctionsGastrinG cell:pyloric antrum윰은동 duodenum십이지장 pancreas이자 Parietal cell의 벽 세포 Acid secretion상붕비 Gastric contraction우이스츄크 SecretinS cell:duodenumPancreasWater&BicarbonatesecretionCholestokininI cell:duodenumjejunum공장 PancreasGallbladder담낭, 쓸개 Pancreatic enzymesecretionGallbladder contraciton댐 강남군 수축 → 담즙 분비 Gastric inhibitory peptideK cell:duodenumjejunumPancreasInsulin secretionGlucagon-like peptide 1L cell:small intestine소장 PancreasInsulin secretionGlucagon-likepeptide 2L cell:small intestine소장 Small intestineIntestinal growh:crypt cell다음*세포 Peptide YYL cell:small intestine소장 Brain stem뇌간 Slowing the gastric emptying위반 수출 감소 Reducing appetite식욕 감소 SomatostatinDelta cell:pyloric antrumHypothalamus 視床 下部 GI tractPituitary gland 下垂 体 Suppressing the release of GI hormones
출처:아주대 생리학 교실
Chief cell주세포 Parietal cell의 벽 세포 세포질호 염기성 호상송헥의 바닥에 존재 세포의 중간에 존재 존재 base에 존재 neck존재의 분비 pepsinogen, gastric lipaseHCl, Intrinsic Factor2. 단백질(1)구성 원소:탄소(C)수소(H)산소(O)질소(N)(2)단백질의 기능 1)의 성장과 인체 구성의 필수 성분 ① 대부분의 신체 구조의 필수적인 부분을 형성(예 skin, tendons, membranes, muscles, organs and bones)② 신체 조직의 성장과 회복을 돕는다.2)효소 ① 큰 단백질 분자로 구성 ② 촉매 작용:촉매 반응 속도의 촉진, 반응 물과 반응 생성물 사이의 활성화 에너지 장벽을 낮춘다.③ 소화 과정과 대사 과정의 모든 화학 반응에 필요 3)호르몬 ① 아미노산은 몸의 필수 화학적 신호 전달 물질인 호르몬의 기본 구성 물질 ②, 갑상선, 부신, 췌장 등 내분비샘에서 분비 → 신체 기능과 과정을 조절(예 48개의 아미노산으로 구성된 인슐린은 췌장에서 분비되어 혈당을 조절한다)4)면역 ① 항체:항원에 대한 항체의 방어 작용을 한다.② 예:cytokines, chemokinase등 cytokines단체의 방어 체계를 제어하고 자극하는 신호 물질로 사용되는 당단백질 chemokines의 세포에서 분비되는 크기가 작은 단백질에서 시토카인 cytokines의 일종으로, 주변 세포에 화학 주성 chemotaxis를 퉁에 작용 5)mTOR signaling pathway를 통해서 유전자 전사 transcription이라고 번역 translation을 조절 6)체액의 균형 ① Albumin, Globulin:혈중 단백질 분자 세포와 세포외 틈 사이에서 체액의 균형을 유지하는 중요한 인자 ② 혈중 단백질이 부족하면 혈액 내의 물이 조직에 이동, 부종이 표시되는 일 7)산 염기 평형 ① 단백질은 신체 내에서 산과 염기의 양쪽 모두의 역할이 다 되어서 몸정상 야크 알칼리성 상태 pH7.4의 유지에 기여 ② 산 알칼리 평형을 유지 법 a. 체액의 pH의 증가(알칼리화):카르복 실기(-COOH)이 산기(-COO-)이 되고, 중화 b. 체액의 pH의 증가(산성화):아미노기(-NH2) 와서 염기성기(-NH3+)이 되고, 중화 8)물질의 조직 간의 이동과 보존 ①구 내에 비타민, 미네랄, 약물, 알부민, 산소 등의 물질 등의 이동 ② Ferritin은 iron 같은 specific micronutrients를 저장 9)에너지 ① 탄수화물과 지방이 충분하다면 단백질은 에너지원으로 사용되지 않지만 부족할 때 에너지원으로 사용될 수 있다. (1g당 4kcal의 열량 발생)② 과잉의 단백질은 지방으로 전환되고 보존(3)단백질의 구조 1)결합 ① strong bonds:Peptide, Disulfide② Weak bond:Hydrogen, Hydrophobic, Electrostatic or salt2)1,2,3,4차 구조 구조 결합 1차 구조 펩티드 결합에 의한 polypeptide의 사슬 2차 구조의 안정된 나선형 구조 α-helix구조 polypeptide의 사슬에 있는 각 아미노산 간 수소 결합 N-H결합 3차 구조 3차원 입체 구조 섬유 단백질/구형 단백질의 소수성 상호 작용, 정전기적 상호 작용, 수소 결합, 공유 결합 4차 분할 polypeptide는 소단위 oligomer구성 단량체 polymer구성
3. 수송 단백질 Transport protein(1)세포막에 부착되지 않은 수송 단백질 1)특정 분자나 이온에 결합하고 운반 2)체내의 피를 따라가고 영양분이나 다른 분자를 운반 3)예시 수송단 백질 작용 Hemoglobin혈중 철분을 포함한 단백질, 폐에서 다른 신체 조직으로 산소를 운반 Liproprotein지방을 수용성인 혈액 내에서 운반 Retinol-binding proteinVitamin운반 AlbuminMineral의 운반 Pre-albuminHormones운반(2)세포막에 존재하는 수송 단백질:포도당, 아미노산, 기타 영양소를 세포막을 통과하고 세포 내에 이동할 수 있도록.
4. 단백질 신호 Protein signaling(1)기능:단백질 합성 과정을 조절하는 신호 전달 물질, 아미노산과 단백질이 중요한 기능(2)Rapamycin① 효모에서 처음 발견된 protein kinase② mRNA(messenger ribonucleic acid)translation을 조절하는 주요 신호 경로 ③ 세포 성장과 증식을 조절하는데 관여 ④ 호르몬과 성장 인자만 아니라 leucine 같은 아미노산과 세포의 에너지 상태 등으로 활성화된다.
라파 마이신 Rapamycin-1960년대 모아이 속초 군에서 유명한 이스터 섬에서 발견된 세균에서 추출. 라마 누이라는 섬의 이름이 성분 이름의 유래-효과:장기 이식시 거부 방지 때문에 사용(1999년~):클로토 물질(2009년 네이처의 학술지에 연구 결과 발표)-작용 부위:mTOR(mammalian target of rapamycin)→ 포유류 등 동물로 세포 내 신호 전달에 관여하는 단백질 인산화 효소의 일종(세린;serine, 트레오닌 인산 가수 분해 효소;threonine phosphatase)-부작용:당뇨병 유발, 피에송 면역력 저하 등
5. 단백질의 소화와 흡수(1)소화 과정 1)변성 과정:단백질의 특유의 기능적인 형태를 잃고 긴 사슬에서 풀림 2)가수 분해 과정:단백질 분해 효소에 의한 펩타이드 결합의 분해(2)입과 위에서 소화 1말:물리적 소화 작용 2)위:펩신 → 단백질을 polypeptide로 분해(3)소장에서의 소화 1)유미 즙 chyme이 십이지장에 도달 → 영양소, 물, 위산, 소화액이 섞인 죽 상태 2)츄에쟈은엑 중 탄산 이온(HCO3-)로 유미 즙 중화(pH 2~3→ 5~7)3)츄에쟈은엑-아래 표 참조 4)소화액-아래 표 참조 소화액 소화 효소 작용 츄에쟈은엑 trypsinchymotrypsincarboxypeptidasepeptide→ 작은 dipeptide, 아미노산 붕헤소 장액 aminopeptidasedipeptidasepolypeptide, dipeptide→ 아미노산으로 최종 분해 Selected enzymes responsible for the digestion of protein효소원 ZymogenEnzyme or ActivatorEnzymeSite of ActivityPepsinogenHCl or PepsinPepsinStomachTrypsinogenEnteropeptidaseTrypsinTrypsinIntestineChymotrypsinogenTrypsinChymotrypsinIntestineProcarboxy-PeptidaseTrypsinCarboxypeptidase A, BAminopeptidaseIntestine(4)아미노산 펩티드 흡수 1)흡수 형태:거의 아미노산 2)흡수 장소:거의 소장의 벽을 통해서 흡수 3)흡수 전:단순 확산 또는 능동적 운반 ①에 능동적 운반이 일어나기 위해서는 에너지가 필요함 ② 흡수시 아미노산들은 그 구조의 성질로 각각 특이한 운반체를 요구 ③ 서로 비슷한 화학 구조의 성질을 가진 아미노산들은 운반체 효소를 공유 → 흡수 때 서로 경쟁 4)단백질의 흡수와 알레르기 반응:식품 내 단백질이 그대로 또는 충분히 소화되지 않은 채 흡수되어 나타나는 면역 반응 이상(밀가루의 글루텐, 계란이나 우유 단백질 등)5)아미노산의 흡수 속도는 화학적 성질에 의존하고 다양 ① 필수 아미노산이 비 필수 아미노산보다 빨리 흡수되는 ② 필수 아미노산 중 methionine, BCAAs:가장 빠른 흡수(brancned chain amino acid:leucine, isoleucine, valine）
6. 단백질의 합성, 이동 및 분해 Protein synthesis, turnover and breakdown(1)단백질 합성 1)장소:리보솜
(2)단백질의 동원과 분해 단백질 대사 측정 방법의 방법 특징 Nitrogen balance질소 평형 ① Nitrogen input-Nitorgen output②, 임상적으로 사용 ③ 신부전, 느콤, 장르 등이 있는 경우 정확도 감소 Arteriovenous amino aciddifference across organs① 침습적 방법 ② Tracer amino acid가 주입돼야 하③ 혈액 샘플을 동맥과 정맥 카테터의 모두에서 얻어야 한다 Tracer methodology역동적 추적 조사 ①명으로 Constant infusion method를 사용 ② Steady state필요하지 않기 ③ 환자에서 급성기의 변화의 측정 시 이상적인 방법 ④ Important research toolUrinary creatinineexcreted over 24hrs① 근육량 Muscle mass의 간접 측정 방법 ② High variationUrinary 3-methylhistidine excretion① Muscle protein degradation측정 방법으로 사용 ② Organ dysfunction이 있는 경우 정확도 감소 1)질소 평형 Nitrogen balance질소 평형 Nitrogen balance=Nitrogen Intake-Nitrogen OutputPositive Nitrogen balance배설량<섭취 량 Negative Nitrogen balance배설량>섭취 량 ① 질소를 사용하여 단백질을 합성 ② 성장 ③ 임신 ④ 병의 회복기 ⑤, 인슐린 성장 호르몬의 분비 증가 ① 체내 단백질을 분해 ② 단백질/절약르 기 결핍 ③, 발열이나 회상, 감염, 스트레스 상태 ④ 체 단백질 상실의 증가 ⑤ Glucocorticoid or Thyroid gland hormone의 분비 증가 ① 단백질 필요량을 산정하는 가장 직접적인 방법, 질소 섭취와 배설에 관련된 생체의 상태, 체내 질소 화합물의 대부분은 단백질이므로 질소 평형의 가격은 몸의 단백질의 증감을 나타내② Nitrogen balance(g)=(Protein intake(g)/6.25)-(Urinary urea nitrogen+4)a. 단백질의 16%는 질소이어서 1 urinary nitrogen(g)은 6.25g의 단백질이 소실된 것을 의미(Nitrogen=0.16*Protein)b.Urinary nitrogen이외, 대변과 기타 경로를 통해서 구움놓친 단백질의 양이 약 4g/day설사 느콤이 있을 경우 더 증가할 것 ③ 질소 평형 측정 시 영향 인자 a. 신장 기능 저하 b. 섭취 량 측정 오류 c. 소변, 대변, 느콤 배설 등의 수집 누설 d. 근육 내 글루타민 씨의 변화
7. 단백질 대사(1)위장관 1)아미노산의 항상성 homeostasis의 유지에 중요한 역할 2)단백질 섭취 량의 최소 25%는 거의 위장관을 통해서 내장에서 사용 3)식사로 섭취한 glutamine, glutamic acid이 가장 활발하게 대사인 4)장내 세포 내에서 아미노산은 핵산, antioxidant glutathione, apoproteins, other nitorgen-containgcompounds의 합성에 사용 5)아미노산은 위장관에 중요한 에너지원을 제공.핵산 nucleic acids(2)간 1)단백질 대사에 중요한 기관 2)동안 약 57%의 아미노산은 산화되거나 다음의 혈장 단백질을 합계성 ① Albumin:혈액 내 삼투압 유지 ② Albumin, Prealbumin, Transferrin, Lipoproteins, some Globulins:수송 기능 ③ Fibrinogen, Prothrombin:혈액 응고 작용 ④ Alanine aminotransferase, Aspartate aminotransferase:효소 반응 3)독소 질소 폐기물의 대사 작용 ① 지나친 단백질 섭취, 또는 외상이나 패혈증 같은 이화 작용의 상태 사이, 단백질이 분해되고 축적 ② Hepatic ureagenesis:질소 폐기물의 제거 과정, urea는 신장으로 오줌으로 배설 4)단신전돌 작용 Gluconeogenesis① 당신생 아미노산 분해로 생성된 carbon skeletons은 포도당에 대사인 ② 공복으로 포도당의 공급이 제한될 때 포도당을 공급하는 중요한 항상성 기능 댄 신생 아미노산 Alanine, Glycine, Cysteine, Serine, Threonine, Asparagine, Arginine, Aspartic acid, Histidine, Glutamic acid, Glutamine, Isoleucine, Methionine, Proline, Valine, Phenylalanine5), 중증 질환의 당의 생성이 증가하고 혈당을 초래한다.(3)근골격계 1)분자형 아미노산 이화 작용이 활발하고, 단백질에서 분해된 BCAAs의 질소는 Glutamine과 Alanine의 형태로 방출 Glutamine은 포도당 합성 기질 alanine은 유산 회로를 통해서 포도당 화하다.2)당분, 이 과정 Glycolysis:근육 내에서 당이 산화해서 alanine을 생성하는 과정 이러고 생성된 alanine은 간에 이동하고 단 신생 과정에 사용된다.3)근육은 인슐린이 작용하는 주요 장소에 인슐린은 근육 내에 아미노산(특히 BCAA)의 이동을 증가시키고 근육 단백질 합성을 증가시키는 동시에 단백질 분해를 감소시키는 작용을 하게 된다.분자형 아미노산 Brancked Chain Amino Acids, BCAAs해당 작용 세포질에서 에너지 생산을 위한 포도당을 분해하는 대사 회로 포도당(C6H12O6)+2NAD+2ADP+2Pi→ 2피불상(C3H4O3)+2NADH+2ATP-이 때 나오는 피불상이 다음에 언급한 크레프스 회로로 들어 ATP를 만들